Анализ молокоперерабатывающей отрасли в черновицкой области часть 8

Установлено, что β — Лактоглобулин в нативном состоянии имеет свойство связывать катионы, анионы, липидные соединения. В кислой среде желудка он устойчив к действию пепсина и Химозин, расщепляется только в кишечнике. очевидно, одной из важных его функций является транспорт в кишечник важных для растущего, кислотно-неустойчивых соединений. α — Лактоальбумин. Его содержание составляет 2-5% общего количества белков и занимает в сывороточных белках второе место по количеству. Это гетерогенный белок, который содержит

Арк

Изменить.

Арк .

№ докум.

Подпись

Дата

главный и минорные компоненты. В молоке α — Лактоальбумин тонкодиспергований (розсироваткових белках второе место по количеству. Это гетерогенный белок, содержащий главный и минорные компоненты. В молоке α — Лактоальбумин тонкодиспергований мер частиц 15-20 мм). Он не коагулирует в изоэлектрической точке из-за высокой гидротованисть, не производится под действием сычужного фермента. Иммуноглобулины — еще один класс сывороточных протеинов. По химической природе они являются высокомолекулярными белками, выполняющих функцию антител. Антитела образуются в организме при введении посторонних белков (антигенов). Иммуноглобулины обладают выраженными свойствами агглютинации — склеивание микробов.
сервис обмена электронных валют

Их количество в обычном молоке — 1,9-3,3% от общего количества, а в молозиве — до 90% всех сывороточных белков. В связи с высокой гетерогенностью иммуноглобулины существенно отличаются от остальных сывороточных белков. протез-пентонна фракция — наиболее термостабильная часть белков, не осаждается из обезжиренного молока при рН 4,6 после нагрева до 95-100 ° С в течение 20 мин. Протез-пентонну фракцию выделяют 12% — ной ТХУ кислотой. Эти белки составляют 24% всех сывороточных белков и 2-3% всех белковых фракций. Ферменты молока — это белки, которые являются чрезвычайно активными катализаторами и по своей активности, как правило, превышают синтетические катализаторы. Ферменты — высоко специфичны для субстратов и реакций, то есть катализируют только определенные химические реакции без образования побочных продуктов. Ферменты являются функциональными единицами клеточного метаболизма. Действуя в строго определенной последовательности, они катализируют сотни многостадийных реакций, в процессе которых расщепляются молекулы питательных веществ, депонируется и превращается химическая энергия. Некоторые ферменты состоят только из полипептидных цепей и не содержат других химических групп. Некоторые ферменты почти абсолютно специфичны для определенных субстратов и не взаимодействуют даже с очень близкими по строению молекулами. Однако есть ферменты, которые проявляют относительно широкую специфичность и взаимодействуют со многими веществами, имеют определенные структурные особенности. Действие ферментов заключается в том, что они вступают в реакцию с низкой энергией

Арк

Изменить.

Арк .

№ докум.

Подпись

Дата

активации, образуя с исходными веществами промежуточные соединения, которые легко распадаются на конечные продукты реакции и свободный фермент. Согласно рекомендациям комиссии по ферментов международного биохимического союза ферменты разделяют на 6 классов в зависимости от природы химических превращений, которые они катализируют

1 — оксидоредуктазы; 4 — лиазы;
2 — трансферазы; 5 — изомеразы;
3 — гидролазы; 6 — лигазы.
Оксидоредуктазы — ферменты-носители электронов и атомов водорода, которые катализируют окислительно-восстановительные процессы. Трансферазы катализируют реакции переноса групп атомов, причем ферменты действуют как специфические носители. Гидролазы катализируют процессы гидролитического расщепления с присоединением Н2О. Лиазы катализируют отщепление групп атомов от субстратов с образованием двойных связей или присоединением групп атомов по месту двойных связей. Изомеразы — ферменты, которые катализируют взаимные превращения изомерных групп. Лигазы способствуют соединению. Двух молекул при расщеплении АТФ или других нуклеотид-трифосфатов. Индификовано более 2000 различных ферментов. В молоке, полученном от здоровых иварин, есть более 20 нативных ферментов. Исследователи обратили внимание на их наличие в молоке в связи с различными свойствами пастеризованного и непастеризованного молока. Ферменты молока, имеющих важное технологическое значение, относятся преимущественно к двум основным классам — оксидоредуктазы и гидролазы. К другим классам входят ферменты, участвующие в биосинтезе составных частей молока или в обмене веществ микроорганизмов. По происхождению различают нативные и бактериальные ферменты. Лактатсинтетаза, ЩФ, лизоцим синтезируются непосредственно в секреторных клетках мо — лочных железы, а каталаза, протеазы поступают из крови животных. Бактериальные ферменты

Арк

изм.

Арк .

№ докум.

Подпись

Дата

продуцируются микрофлорой молока, поэтому их количество коррелирует с количеством микроорганизмов в молоке. По местонахождению выделяют: 1 — ферменты молочной плазмы (например, каталаза, пероксидаза); 2 — ферменты, связанные с жировой фазой (альдолаза, липаза); 3 — ферменты, ассоциированные с мицеллы казеина (плазмолиаза, протеаза); 4 — ферменты микросом липопротеинов (ЩФ, ксантиноксидаза, цитохром — С — редуктаза). Ферменты, которые есть в молоке и молочных продуктах, имеют большое практическое значение. На действия ферментов классов гидролаз, оксидоредуктаз, трансфераз основано производство кисломолочных напитков и сыров. В молоке содержится также и углеводы (моносахариды, дисахариды, олигосахариды). Моносахариды и их производные. В небольших количествах в молоке есть свободные глюкоза и галактоза. Центральное место среди углеводов молока занимает лактоза. она составляет 90% всех углеводов молока. Молочный сахар находится в молоке всех млекопитающих. Содержание его в коровьем молоке составляет 4,5-5,2% и зависит от индивидуальных свойств животных и физиологического состояния. Резкое снижение концентрации лактозы наблюдается при заболевании маститом. Лактоза находится в молоке в состоянии настоящего раствора.